
Percebi quanto ainda há nesse caminho quando li um artigo de Luis Eduardo Soares Netto, biólogo da USP. Para explicar minha impressão, devo antes falar algo sobre como acontece a luta da Xylella contra a laranjeira. Quando a Xylella ataca uma planta, esta reage produzindo substâncias capazes de destruir a bactéria. A Xylella, porém, contra-ataca produzindo certas enzimas que neutralizam o ataque da planta. São vários tipos de enzimas - acontece uma verdadeira guerra química nas células da laranjeira.
Naturalmente, saber todo o possível sobre essas enzimas bacterianas é um passo fundamental no aperfeiçoamento de técnicas para combater o amarelinho. Acontece que ainda há grandes lacunas nessa área, apesar do conhecimento sobre o genoma.
Tome-se, por exemplo, um dos principais tipos de enzima da Xylella, as perorredoxinas de classe 1 (há quatro classes de perorredoxinas). Como elas não aparecem em nenhum mamífero, têm potencial para a fabricação de drogas contra o amarelinho que não causem efeito em nós, humanos. Apesar disso, sabe-se muito pouco sobre sua estrutura molecular. No Protein Data Bank, um portal de informações sobre biologia molecular vastamente usado por cientistas, havia pouquíssimos dados sobre a classe 1 até a publicação do artigo de Soares Netto - e, mesmo assim, só foram depositados na época em que sua pesquisa estava sendo feita. Sou físico, não biólogo. Foi quando vi isso que caiu-me a ficha de como é longo o caminho para transformar conhecimento genômico em tecnologia.
Uma pequena grande contribução
O caminho ficou um tanto menor com a pesquisa de Soares Netto. Vou falar um pouco sobre ela. Ela desvendou toda a estrutura molecular de uma das perorredoxinas de classe 1 (na verdade, de uma versão levemente alterada da original produzida pela Xylella, por motivos técnicos). O nome dessa perorredoxinas não é muito bonito: XfPrxQ-C47S. O "Xf" é de Xylella fastidiosa, o "Prx" é de peroredoxina e o "Q" é para distinguir entre as diferentes peroredoxinas; o C47S é para indicar a alteração na versão original. Isto significa que agora se sabe a posição de cada átomo de sua molécula! Uma contribuição bastante substancial para o banco de dados...
A imagem abaixo é um esquema dessa estrutura. É constituída de uma cadeia linear de 159 aminoácidos (as unidades constitutivas de proteínas e enzimas) e 172 moléculas de água. O desenho não distingue cada átomo, mas representa a sequência de aminoácidos por linhas, espirais (indicadas por "α") e fitas ("β", quando eles se emaranham de modo a formar uma fita).
É difícil seguir a série a olho, está tudo muito embolado, mas ela começa na extremidade indicada por "N" e termina na "C"; e há uma interrupção no alto porque dois aminoácidos não puderam ter suas posições determinadas com exatidão (assunto para pesquisas futuras!). Se quiser seguir o "novelo", a sequência é esta: α1-β1-β2-α2-β3-α3-β4-α4-β5-α5-β6-β7-β8-β9-α6. Isto foi feito por meio de cristalografia de raios-X no Laboratório Nacional de Luz Síncrotron, em Campinas (os raios-X servem para muito mais coisas que tirar chapas radiográficas do corpo humano!).

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